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Les chaînes α et β sont les gènes du TCR exprimés le plus fréquemment. Le TCR γ/δ est exprimé sur les cellules T immatures ou bien sur une minorité de cellules T du sang périphérique. Les chaînes α et β sont codées sur le chromosome 14 alors que les chaînes p et 7 sont codées sur le chromosome 7. Par analogie avec les immunoglobulines, les segments variables du récepteur T sont codés par des exons différents qui sont liés aux régions constantes des récepteurs par épissage. Par ce biais, une très grande variabilité des récepteurs est produite, qui est accrue par une sélection variable des éléments J (chaînes α et β) et par les segments D (chaîne β).

Réarrangement du récepteur des cellules T

Lors de la construction génétique de l'information pour les chaînes du TCR, des réarrangements différents ont lieu, qui impliquent en partie des délétions d'éléments génétiques ou bien des modifications par des échanges inégaux entre les chromosomes. Les inversions sont produites par la formation de boucles (loops) suivies de cassures de chromosomes et de reliaisons ; de cette façon, le sens de la transcription de l'information génétique est inversé.

Structure du récepteur des cellules T

La chaîne α du TCR est une glycoprotéine de 40 à 60 kDa alors que la chaîne β a un poids moléculaire de 40 à 50 kDa. Comme les immunoglobulines, les chaînes du TCR ont des régions variables et constantes. Les extrémités carboxyterminales de la région V (liaison entre les régions V et C) sont codées par un segment J ou, dans le cas de la chaîne β, par un segment D supplémentaire. Les régions V des chaînes α et β ont une longueur de 102 à 119 acides aminés et contiennent deux résidus cystéine qui permettent la formation d'un pont disulfure.

Les régions C des chaînes α et β ont une longueur de 138 à 119 acides aminés ; chacune est composée de quatre domaines fonctionnels qui sont en général codés par des exons différents.

Le domaine aminoterminal contient deux résidus cystéine qui forment un pont disulfure à l'intérieur de la chaîne, de manière que la structure tertiaire ressemble à la région constante des molécules d'immunoglobulines. Le domaine transmembranaire est composé de 20 à 24 acides aminés majoritairement hydrophobes.

À la différence des chaînes α et β, les chaînes γ et δ se trouvent uniquement sur des cellules T qui expriment CD3 mais qui n'ont pas les récepteurs ap. Leur structure ressemble à celle des chaînes α et β : la séquence primaire de la chaîne γ est très similaire à celle de la chaîne β alors que les chaînes δ correspondent aux chaînes α.

Combinaisons possibles des récepteurs T αβ

Par analogie avec les immunoglobulines, les différentes combinaisons des éléments V, D et J et d'autres mécanismes produisent un très grand nombre de récepteurs T possibles, environ 10¹⁵.

Distribution des cellules T αβ et γδ

La grande majorité des cellules T matures dans le sang mais aussi des cellules T dans les tissus expriment le TCR α/β. En moyenne, environ 66 p. 100 de ces cellules sont CD4+ et 33 p. 100 CD8+. Les cellules T doubles négatives ou doubles positives n'expriment que rarement le TCR ap. Parmi les cellules T 78, la majorité est double négative et n'exprime pas le marqueur CD4 ; quelques cellules T 78 sont doubles positives.

La fonction des cellules T exprimant le TCR 78 n'est pas précisément connue, mais elles pourraient jouer un rôle imponant dans la défense contre les mycobactéries ou dans les réponses aux superantigènes.